Presentación de metaloproteasa

• Psicrófila​

• Mayor labilidad​

Antártica

• Hidroliza enlaces peptídicos

• Requiere un ion metálico para la catálisis

Metaloproteasa

​Enzimas sintetizadas por organismos psicrófilos o psicrotolerantes. Son activas a bajas temperaturas.

Tienen una temperatura óptima de actividad de entre 20 y 30 ºC

Las enzimas sicrófilas (azul) son hasta diez veces más activas a temperaturas bajas y moderadas (20-30°C) que sus homólogos mesófilos (rojo).

Glicina: ya que está implicada en la formación de alfa-hélices, impidiendo que se formen estructuras muy compactas.

Altos contenidos de:

Arginina y Prolina: forman enlaces de hidrógeno y puentes salinos. La prolina permite cambios bruscos de dirección de la cadena polipeptídica, produce curvaturas y rupturas de la estructura de las alfa-hélices y disminuye la estabilización por puentes de H.

Arginina, Ácido glutámico, Ácido aspártico: ya que estos son buenos donadores o aceptores de puentes de hidrógenos.

Bajos contenidos de:

​La proteína se purificó a partir de un micorganismo antártico sicrófilo.

Obtención de la proteína

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Mediante la técnica espectometría de masa se obtuvo una secuencia en formato fasta.

Obtención de la secuencia

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Obtención de la estructura

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​El fasta se comparó con la base de datos de de MPI Bioinformatics Toolkit y mediante HHpred se realizó una predicción de la estructura por homología.

​El fasta se comparó con la base de datos de de MPI Bioinformatics Toolkit y mediante HHpred se realizó una predicción de la estructura por homología.

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1G9K: G 13%; P 2,2%; R 2,2%; E 2,3%; D 8,6%

1KAP: G 11,5%; P 2,3%; R 1,7%; E 2,5%; D 9,4%

Secuencia: G 12%; P 1,5%; R 1,2%; E  1,7%; D  7,7%