

Modificaciones postraduccionales
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Modificaciones postraduccionales

2
HIDROXILACIÓN
Incorporación de grupos –OH a algunas proteínas
(Colagenos, lisina, oxitocina)
3
ACETILACIÓN
Modificación en sitio N-terminal.
El mecanismo en la mayoría de los casos se lleva a cabo después de que la metionina (aminoacido iniciador) sea hidorxilada, posteriormente se agrega un grupo acetilo(COCH3).
El Acetil-CoA es el donador del grupo acetilo
4
CARBOXILACIÓN
Se añade un grupo carboxilo (COOH) a la cadena lateral de un aa
EJEMPLO de Proteínas que son carboxiladas: aspartato, glutamato
Esta modificación interviene en procesos de coagulación y en proteínas estructurales el hueso
5
METILACIÓN
El donador de grupos metilo (CH3) es la S-adenosilmetionina(SAM) en nitrógenos y oxígenos
La N metilación es una modificación irreversible.
La metilación de las histonas de ADN es un regulador de la cromatina por lo tanto también de la actividad transcripcional
6
GLUCOSILACIÓN
La glicosilación proteica es el proceso de adición serial de carbohidratos a una proteína existen varios tipos de glicoproteínas, de las cuales dos son las más abundantes: las N-Glicoproteínas y las O-Glicoproteínas.
7
GLUCOSILACIÓN
Una de las modificaciones proteicas más comunes
Se unen de manera covalente cadenas de oligosacáridos(glicanos)
Estas modificaciones dan estabilidad extracelular a la proteína contra la degradación.
Modificación presente principalmente en proteínas de membrana.
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GLUCOSILACIÓN
En las N- Glicoproteínas, el carbohidrato (N-acetilglucosamina) se une al grupo amino de la cadena lateral del aminoácido asparagina (Asn) o glutamina (Glu) de la proteína
Los N-glicanos se adhieren al residuo de Asn de la proteína, que forma parte del triplete Asn-Xaa-Ser/Thr (donde Xaa puede ser cualquier aminoácido excepto prolina, ácido aspártico o glutámico)
9
GLUCOSILACIÓN
En las O-Glicoproteínas el lugar de unión del carbohidrato (N- acetilgalactosamina) es el grupo hidroxilo de las cadenas laterales de los aminoácidos serina y treonina de la proteína.
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GLUCOSILACIÓN
La glicosilación de proteínas es un proceso enzimático postraduccional llevado a cabo en el retículo endoplásmico y en el aparato de Golgi.
Las reacciones de glicosilación son completadas por enzimas llamadas glicosiltransferasas
Las glicoproteínas, una vez sintetizadas pueden encontrarse en la superficie celular o como moléculas de secreción, por lo que pueden modular o mediar una gran variedad de eventos durante las interacciones celulares y de células con la matriz extracelular, cruciales para el desarrollo y funciones de organismos multicelulares complejo.
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GLUCOSILACIÓN
Las glicoproteínas, una vez sintetizadas pueden encontrarse en la superficie celular o como moléculas de secreción, por lo que pueden modular o mediar una gran variedad de eventos durante las interacciones celulares y de células con la matriz extracelular, cruciales para el desarrollo y funciones de organismos multicelulares complejos
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MODIFICACIONES CON LÍPIDOS
Incorporación de lípidos a las proteínas.
Principalmente para aumentar su hidrofobicidad y mantener a
las proteínas ancladas a la membrana.
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FOSFORILACIÓN
Es una de las modificaciones más comunes que se dan en células eucariotas
Es un proceso reversible (fosforilacion-desfosforilación).
La fosforilación puede controlar la actividad, estructura y localización celular de una proteína.
Proteinas comunes que son fosforiladas son: serina, treonina y tirosina
Participa en los procesos de división celular.
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Fosforilación
Proteina cinasa (fosforila)
Fosforoteina fosfatasa (desfosforila)
Modificaciones postraduccionales

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